Аминокислоты

Аминокислоты являются основой всех природных белков и служат незаменимой составной частью пищи человека и кормовых рационов животных.

Известно, что природные белки состоят из 20 аминокислот. Физиологическое значение аминокислот неодинаково. Одни из них не синтезируются с достаточной скоростью и в необходимом количестве в организме человека и животных, а потому должны поступать вместе с продуктами питания. Это так называемые незаменимые аминокислоты. К ним относятся валин, аргинин, гистидин, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Другие синтезируются в организме - аспарагиновая, пролин, аланин, глутаминовая, серин, тирозин, цистин, цистеин. Нормальный обмен веществ в организме человека и животных протекает только при поступлении в него незаменимых аминокислот в достаточном количестве в определенном соотношении. Изменение требуемого соотношения аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. Суточная потребность человека в незаменимых аминокислотах приведена в табл. 5.1.

Основным способом повышения полноценности пищи является обогащение продуктов питания дефицитными аминокислотами. Добавление к рациону животных нескольких десятых долей процента недостающей аминокислоты приводит к повышению ценности белка пищи более чем в 2 раза.

Аминокислоты можно получать из кислотных и щелочных гидролизатов природных белков и из продуктов их ферментативного расщепления. Однако высокая себестоимость и дефицитность исходного сырья (отходы мясной промышленности, яичный белок, казеин молока, клейковина пшеницы), а также многоступенчатая химическая обработка, связанная с выделением аминокислот и их очисткой, не позволяют широко использовать этот способ в промышленности. В процессе кислотного гидролиза белков наблюдается разрушение большей части триптофана, цистеин при этом окисляется в цистин, распадаются треонин и серии. Определенные недостатки имеет и метод ферментативного гидролиза. В частности, гидролиз может быть неполным, и сам фермент с освобождением аминокислот способен распадаться.

Аминокислоты можно получать химическим синтезом, однако основной недостаток этого способа - образование рацематов (за исключением глицина), состоящих из равновесной смеси D- и L-форм аминокислот. Биологически активными и потому используемыми в питании животных и человека являются L-аминокислоты, исключение составляет метионин.

В настоящее время в СССР освоен промышленный способ получения DL-метионина химическим способом. Органический синтез метионина - сложный и многостадийный процесс. Для проведения реакций необходимы различные реагенты и тщательная очистка от нежелательных соединений. Схема органического синтеза DL-метионина из акролеина в качестве основного сырья приведена ниже. Следует отметить, что для получения 1 т аминокислоты необходимо всего 580 кг акролеина.

Наиболее рентабельно и экономически выгодно получение аминокислот микробиологическим способом. Микробиологический процесс свободен от недостатков химического синтеза, и прежде всего от образования рацематов аминокислот.

Мировой уровень производства аминокислот постоянно возрастает и в настоящее время составляет 300 тыс. т в год. Большая часть этого количества аминокислот вырабатывается микробиологическим синтезом с помощью высокопродуктивных штаммов микроорганизмов, полученных в результате селекционно-генетических исследований. Очень редко активные штамм-продуценты выделяются непосредственно из природных источников. Для большинства аминокислот применяют ауксотрофные мутанты, т. е. культуры, утратившие способность в связи с нарушением нормальных биосинтетических процессов (от воздействия мутагенов физической и химической природы) самостоятельно синтезировать необходимые для роста и развития те или иные аминокислоты, например треонин, гомосерин, а с другой стороны приобрели способность к сверхсинтезу другой аминокислоты - лизина, глутаминовой кислоты. Это значит, что такие микроорганизмы для своего роста и развития требуют наличия в питательной среде аминокислот (треонина и гомосерина), синтез которых блокирован. Например, интенсивное накопление L-лизина отмечалось у культур Corynebacterium glutamicum, дефицитных по гомосерину и требующих для роста таких аминокислот, как треонин, метионин. При соответствующих условиях микроорганизм синтезировал до 40 г/л L-лизина.

Биосинтез аминокислот проходит через ряд превращений, катализируемых различными ферментами. Блокирование одной химической реакции сопровождается изменениями в ходе других реакций, связанных так или иначе с первой. Например, если в результате нарушений микробная клетка не может синтезировать фермент гомосериндегидрогеназу, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для жизнедеятельности белки только при наличии готового гомосерина в питательной среде. Аспарагиновая кислота является исходной для биосинтеза гомосерина, метионина, лизина, треонина, изолейцина, и с прекращением синтеза гомосерина одновременно прекращается синтез всех этих аминокислот. Эти аминокислоты также должны содержаться в питательной среде.